Molekulardynamik-Simulation

Dynamik spielt in Proteinen eine entscheidende Rolle in deren Interaktion untereinander und haben entscheidenden Einfluss auf deren Funktion. Neben den spektroskopischen Möglichkeiten, deren komplizierte Spektren in molekulare Bewegungen dekodiert werden müssen, ist die Integration der klassischen newtonschen Bewegungsgleichungen der Atome die Grundlage der Molekulardynamiksimulation (MD).

Eine Kombination der klassisch berechneten Trajektorien mit quantenmechanischen Rechnungen erlaubt auf Grundlage der Röntgenstrukturanalyse oder mehrdimensionaler NMR-Spektroskopie Berechnungen von Proteinen wie z.B. Bakteriorhodopsin in einer realistischen Umgebung auf Zeitskalen bis zu Mikrosekunden.

So ist es möglich die funktionell relevante Dynamik von Proteinen mit Hilfe von Kraftfeldern, die verschiedenste physikalische Wechselwirkungen beinhalten, zu berechnen und anschließend z.B. interessante Mutanten in zeitaufwendigeren Experimenten zu testen.