Röntgenstrukturanalyse - Versionsgeschichte

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Die Strukturaufklärung von Proteinen mit Hilfe der Röntgenstrukuranalyse (RS) ist grundlegend für das Verständnis von biologischen Vorgängen auf molekularer Ebene. So benötigen molekulardynamische Simulationen Startwerte für die Atompositionen, um deren Kinetik zu beschreiben.

Bei der RS werden über Diffraktionsmuster Elektronendichtekarten berechnet, die Rückschlüsse auf die Atomlagen zulassen. Diese rechenintensive Aufgabe muss mit Hilfe des Computers geschehen. Der weiten Verbreitung der RS liegt die Vervielfachung der Rechenleistung moderner Computer zugrunde.

Für die Röntgenkristallographie liegen die Proteine in dreidimensionalen Kristallen vor. Im durchzuführenden Versuch wird die Struktur des für die Abwehr bakterieller Infektionen wichtige Protein Lysozym gelöst und die Parameter bei der Datenkollektion untersucht und die resultierenden Modelle bewertet und verglichen.

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	Bei der RS werden über Diffraktionsmuster Elektronendichtekarten berechnet, die Rückschlüsse auf die Atomlagen zulassen. Diese rechenintensive Aufgabe muss mit Hilfe des Computers geschehen. Der weiten Verbreitung der RS liegt die Vervielfachung der Rechenleistung moderner Computer zugrunde.		Bei der RS werden über Diffraktionsmuster Elektronendichtekarten berechnet, die Rückschlüsse auf die Atomlagen zulassen. Diese rechenintensive Aufgabe muss mit Hilfe des Computers geschehen. Der weiten Verbreitung der RS liegt die Vervielfachung der Rechenleistung moderner Computer zugrunde.
		+	[[Datei:lys.png\|miniatur\|100px\|Lysozymkristall]]

	Für die Röntgenkristallographie liegen die Proteine in dreidimensionalen Kristallen vor. Im durchzuführenden Versuch wird die Struktur des für die Abwehr bakterieller Infektionen wichtige Protein Lysozym gelöst und die Parameter bei der Datenkollektion untersucht und die resultierenden Modelle bewertet und verglichen.		Für die Röntgenkristallographie liegen die Proteine in dreidimensionalen Kristallen vor. Im durchzuführenden Versuch wird die Struktur des für die Abwehr bakterieller Infektionen wichtige Protein Lysozym gelöst und die Parameter bei der Datenkollektion untersucht und die resultierenden Modelle bewertet und verglichen.

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 Die Strukturaufklärung von Proteinen mit Hilfe der Röntgenstrukuranalyse (RS) ist grundlegend für das Verständnis von biologischen Vorgängen auf molekularer Ebene. So benötigen molekulardynamische Simulationen Startwerte für die Atompositionen, um deren Kinetik zu beschreiben.
 Bei der RS werden über Diffraktionsmuster Elektronendichtekarten berechnet, die Rückschlüsse auf die Atomlagen zulassen. Diese rechenintensive Aufgabe muss mit Hilfe des Computers geschehen. Der weiten Verbreitung der RS liegt die Vervielfachung der Rechenleistung moderner Computer zugrunde.
 Für die Röntgenkristallographie liegen die Proteine in dreidimensionalen Kristallen vor. Im durchzuführenden Versuch wird die Struktur des für die Abwehr bakterieller Infektionen wichtige Protein Lysozym gelöst und die Parameter bei der Datenkollektion untersucht und die resultierenden Modelle bewertet und verglichen.